Interplay between TTL3 and BIK1 maintains the homeostasis of the cellulose synthase complexes under salt stress

Abstract

Las proteínas TTL mantienen la biosíntesis de celulosa antes estreses abióticos como la alta salinidad, pero la regulación de su localización dual citosol-complejos celulosa sintasa (CSC) en la membrana plasmática aún no había sido descrita. Desarrollo: Se analizó la importancia de la fosforilación de determinados residuos de la región N terminal intrínsecamente desordenada (NTD) de TTL3 en la dinámica de TTL3, encontrándose el residuo relevante y la proteína que actúa como quinasa para fosforilar y controlar este comportamiento. Se caracterizó el fenotipo en líneas de Arabidopsis mutantes para la familia TTL complementadas con versiones mutadas de TTL3 en los residuos fosforilables, analizándose el crecimiento de raíz y el contenido en celulosa cristalina. Se determinó en líneas mutantes por T-DNA para BIK1 sus fenotipos en condiciones de alteración de biosíntesis de celulosa, y se analizó la dinámica tanto de las proteínas TTL como de los CSCs por microscopía teniendo en cuenta los cambios inducidos por las fosforilaciones. Conclusiones: La dinámica de TTL3 entre el citosol y los CSCs de la membrana plasmática es regulada por la fosforilación del NTD de TTL3. BIK1 está implicada en la integridad de la pared celular en condiciones que alteran la biosíntesis de celulosa, como la alta salinidad, isoxaben y alta sacarosa. BIK1 funciona en la misma ruta que TTL1 y TTL3 pero en una ruta diferente a SOS5, conforme a análisis genéticos. Mutaciones en BIK1 modifican la dinámica de los CSCs, disminuyendo su internalización ante estrés salino. BIK1 interacciona con la región C-terminal de TTL3 y lo fosforila en la serina 93. Esto provoca la traslocación de TTL3 de los CSCs al citosol y modifica la estabilidad de los CSCs durante la alteración de la biosíntesis de celulosa.