El regulador positivo de defensas ZIP1 es acetilado por el efector bacteriano HopZ1a para suprimir las respuestas de defensa en Arabidopsis

Abstract

Durante la interacción planta-patógeno, el éxito en la colonización y desarrollo de la enfermedad del patógeno viene determinado por su capacidad de evadir y/o suprimir las respuestas de defensas disparadas por la planta. La planta detecta patrones moleculares, como por ejemplo flagelina o EF-Tu, desencadenando una defensa llamada PTI , que algunas bacteriaspatógenas pueden suprimir mediante la proteínas de virulencia (efectores) . En plantas resistentes, la célula detecta dichos efectores mediante receptores intracelulares, proteínas R, desencadenando una segunda línea de defensa, llamada ETI , que conduce a una muerte celular programada conocida como HR. La activación de estas respuestas de defensa a nivel local inducen la Respuesta Sistémica Adquirida (SAR) en hojas distales. Pseudomonas syringae es una bacteria fitopatógena, capaz de infectar una gran variedad de plantas, incluyendo Arabidopsis. Su virulencia depende de su capacidad de translocar efectores Tipo III (T3Es), directamente al citosol de la célula hospedadora mediante un Sistema de Secreción Tipo III (T3SS). HopZ1a es un efector capaz de suprimir en Arabidopsis defensas locales (PTI y ETI) y sistémicas (SAR) por medio de su actividad acetiltransferasa. En bacterias patógenas de animales, los homólogos de HopZ1a inactivan por acetilación a quinasas del hospedador implicadas en señalización positiva de defensa. En plantas resistentes, HopZ1a acetila la pseudoquinasa ZED1, propuesta como señuelo que imita al objetivo HopZ1a en la planta, para desencadenar la ETI dependiente de HopZ1a. Estos datos sugieren una quinasa reguladora positiva de defensa, tanto a nivel local como sistémico, como probable diana de HopZ1a. En este trabajo identificamos a ZIP1, una que funciona como un regulador positivo de PTI, ETI y SAR, que interactúa con HopZ1a y es acetilada por este efector en una lisina esencial para su actividad quinasa.