En las plantas, la fenilalanina desempeña una importante función tanto como componente de las proteínas
como precursor de la síntesis de fenilpropanoides, una amplia familia de metabolitos secundarios. La
fenilalanina es sintetizada en los cloroplastos a partir de L-arogenato por la actividad arogenato
deshidratasa (ADT). Recientemente se ha propuesto la existencia en plantas de una ruta alternativa de
biosíntesis de Phe, que emplearía fenilpiruvato como intermediario, de manera similar a como ocurre en la
gran mayoría de microorganismos. Esta ruta requeriría la enzima prefenato deshidratasa (PDT). Diferentes
trabajos apuntan a que dicha actividad enzimática es realizada por las mismas proteínas que las ADT: de
esta forma, se ha descrito que en Arabidopsis thaliana 2 de las 6 ADT son bifuncionales, presentando
tanto actividad ADT como PDT in vitro. Mediante análisis filogenético y complementación funcional en
levaduras, hemos identificado la existencia de al menos dos genes de Pinus pinaster codificantes de
proteínas bifuncionales con actividad ADT/PDT. El análisis comparativo de estas secuencias,
conjuntamente con experimentos de mutagénesis dirigida, ha permitido identificar un dominio de 22
aminoácidos en la región C-terminal que confiere actividad PDT a estas enzimas. Hemos denominado
PAC (PDT Activity Conferring) a este dominio. Pueden encontrarse enzimas ADT con el dominio PAC en
todos los linajes de plantas terrestres, además de en algas verdes, algas rojas y glaucofitas, los tres linajes
evolutivos que surgieron de la adquisición de los cloroplastos. Estos resultados sugieren que la actividad
PDT, y por tanto la capacidad de sintetizar Phe a través de fenilpiruvato, se ha conservado durante la
evolución de las plantas y sus ancestros. La posibilidad de sintetizar Phe a través de dos rutas diferentes
podría haber desempeñado una importante función en la evolución y regulación del metabolismo
secundario en plantas.
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